TPP2 |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | TPP2, TPP-2, TPPII, Tripeptidyl peptidase II, tripeptidyl peptidase 2, TPP-II, IMD78 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 190470 MGI: 102724 HomoloGene: 2471 GeneCards: TPP2 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • tripeptidyl-peptidase activity • GO:0070122 peptidase activity • endopeptidase activity • serine-type peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • aminopeptidase activity • serine-type endopeptidase activity • identical protein binding |
---|
Клітинна компонента | • клітинне ядро • нуклеоплазма • цитоплазма • гіалоплазма • ядерні тільця |
---|
Біологічний процес | • protein polyubiquitination • протеоліз |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_003291 NM_001330588 NM_001367947 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_001317517 NP_003282 NP_001354876 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 13: 102.6 – 102.68 Mb | Хр. 1: 43.97 – 44.04 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
TPP2 (англ. Tripeptidyl peptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 249 амінокислот, а молекулярна маса — 138 350[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MATAATEEPF | | PFHGLLPKKE | | TGAASFLCRY | | PEYDGRGVLI | | AVLDTGVDPG |
APGMQVTTDG | | KPKIVDIIDT | | TGSGDVNTAT | | EVEPKDGEIV | | GLSGRVLKIP |
ASWTNPSGKY | | HIGIKNGYDF | | YPKALKERIQ | | KERKEKIWDP | | VHRVALAEAC |
RKQEEFDVAN | | NGSSQANKLI | | KEELQSQVEL | | LNSFEKKYSD | | PGPVYDCLVW |
HDGEVWRACI | | DSNEDGDLSK | | STVLRNYKEA | | QEYGSFGTAE | | MLNYSVNIYD |
DGNLLSIVTS | | GGAHGTHVAS | | IAAGHFPEEP | | ERNGVAPGAQ | | ILSIKIGDTR |
LSTMETGTGL | | IRAMIEVINH | | KCDLVNYSYG | | EATHWPNSGR | | ICEVINEAVW |
KHNIIYVSSA | | GNNGPCLSTV | | GCPGGTTSSV | | IGVGAYVSPD | | MMVAEYSLRE |
KLPANQYTWS | | SRGPSADGAL | | GVSISAPGGA | | IASVPNWTLR | | GTQLMNGTSM |
SSPNACGGIA | | LILSGLKANN | | IDYTVHSVRR | | ALENTAVKAD | | NIEVFAQGHG |
IIQVDKAYDY | | LVQNTSFANK | | LGFTVTVGNN | | RGIYLRDPVQ | | VAAPSDHGVG |
IEPVFPENTE | | NSEKISLQLH | | LALTSNSSWV | | QCPSHLELMN | | QCRHINIRVD |
PRGLREGLHY | | TEVCGYDIAS | | PNAGPLFRVP | | ITAVIAAKVN | | ESSHYDLAFT |
DVHFKPGQIR | | RHFIEVPEGA | | TWAEVTVCSC | | SSEVSAKFVL | | HAVQLVKQRA |
YRSHEFYKFC | | SLPEKGTLTE | | AFPVLGGKAI | | EFCIARWWAS | | LSDVNIDYTI |
SFHGIVCTAP | | QLNIHASEGI | | NRFDVQSSLK | | YEDLAPCITL | | KNWVQTLRPV |
SAKTKPLGSR | | DVLPNNRQLY | | EMVLTYNFHQ | | PKSGEVTPSC | | PLLCELLYES |
EFDSQLWIIF | | DQNKRQMGSG | | DAYPHQYSLK | | LEKGDYTIRL | | QIRHEQISDL |
ERLKDLPFIV | | SHRLSNTLSL | | DIHENHSFAL | | LGKKKSSNLT | | LPPKYNQPFF |
VTSLPDDKIP | | KGAGPGCYLA | | GSLTLSKTEL | | GKKADVIPVH | | YYLIPPPTKT |
KNGSKDKEKD | | SEKEKDLKEE | | FTEALRDLKI | | QWMTKLDSSD | | IYNELKETYP |
NYLPLYVARL | | HQLDAEKERM | | KRLNEIVDAA | | NAVISHIDQT | | ALAVYIAMKT |
DPRPDAATIK | | NDMDKQKSTL | | VDALCRKGCA | | LADHLLHTQA | | QDGAISTDAE |
GKEEEGESPL | | DSLAETFWET | | TKWTDLFDNK | | VLTFAYKHAL | | VNKMYGRGLK |
FATKLVEEKP | | TKENWKNCIQ | | LMKLLGWTHC | | ASFTENWLPI | | MYPPDYCVF |
Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз, амінопептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Tomkinson B., Jonsson A.-K. (1991). Characterization of cDNA for human tripeptidyl peptidase II: the N-terminal part of the enzyme is similar to subtilisin. Biochemistry. 30: 168—174. PMID 1670990 DOI:10.1021/bi00215a025
- Tomkinson B., Zetterqvist O. (1990). Immunological cross-reactivity between human tripeptidyl peptidase II and fibronectin. Biochem. J. 267: 149—154. PMID 1691635 DOI:10.1042/bj2670149
- Tomkinson B., Wernstedt C., Hellman U., Zetterqvist O. (1987). Active site of tripeptidyl peptidase II from human erythrocytes is of the subtilisin type. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 7508—7512. PMID 3313395 DOI:10.1073/pnas.84.21.7508
- Preta G., de Klark R., Glas R. (2009). A role for nuclear translocation of tripeptidyl-peptidase II in reactive oxygen species-dependent DNA damage responses. Biochem. Biophys. Res. Commun. 389: 575—579. PMID 19747897 DOI:10.1016/j.bbrc.2009.09.021
- Tomkinson B. (1991). Nucleotide sequence of cDNA covering the N-terminus of human tripeptidyl peptidase II. Biomed. Biochim. Acta. 50: 727—729. PMID 1840501
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12016 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
- ↑ UniProt, P29144 (англ.) . Архів оригіналу за 10 листопада 2016. Процитовано 11 вересня 2017.
Див. також
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |