CPB2

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3D66, 3D67, 3D68, 3LMS, 4P10, 5HVG, 5HVH, 5HVF

Ідентифікатори

Символи

CPB2, CPU, PCPB, TAFI, carboxypeptidase B2

Зовнішні ІД

OMIM: 603101 MGI: 1891837 HomoloGene: 55610 GeneCards: CPB2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу • GO:0070122 peptidase activity • hydrolase activity • zinc ion binding • carboxypeptidase activity • metallopeptidase activity • metallocarboxypeptidase activity
Клітинна компонента	• екзосома • міжклітинний простір • extracellular region
Біологічний процес	• зсідання крові • negative regulation of hepatocyte proliferation • positive regulation of extracellular matrix constituent secretion • liver regeneration • cellular response to glucose stimulus • negative regulation of plasminogen activation • negative regulation of fibrinolysis • response to heat • гемостаз • протеоліз • фібриноліз • regulation of complement activation
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


1361


56373

Ensembl


ENSG00000080618


ENSMUSG00000021999

UniProt


Q96IY4


Q9JHH6

RefSeq (мРНК)


NM_016413 NM_001278541 NM_001872


NM_019775

RefSeq (білок)


NP_001265470 NP_001863


NP_062749

Локус (UCSC)

Хр. 13: 46.05 – 46.11 Mb

Хр. 14: 75.48 – 75.52 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CPB2 (англ. Carboxypeptidase B2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 423 амінокислот, а молекулярна маса — 48 424^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKLCSLAVLV	PIVLFCEQHV	FAFQSGQVLA	ALPRTSRQVQ	VLQNLTTTYE
IVLWQPVTAD	LIVKKKQVHF	FVNASDVDNV	KAHLNVSGIP	CSVLLADVED
LIQQQISNDT	VSPRASASYY	EQYHSLNEIY	SWIEFITERH	PDMLTKIHIG
SSFEKYPLYV	LKVSGKEQAA	KNAIWIDCGI	HAREWISPAF	CLWFIGHITQ
FYGIIGQYTN	LLRLVDFYVM	PVVNVDGYDY	SWKKNRMWRK	NRSFYANNHC
IGTDLNRNFA	SKHWCEEGAS	SSSCSETYCG	LYPESEPEVK	AVASFLRRNI
NQIKAYISMH	SYSQHIVFPY	SYTRSKSKDH	EELSLVASEA	VRAIEKISKN
TRYTHGHGSE	TLYLAPGGGD	DWIYDLGIKY	SFTIELRDTG	TYGFLLPERY
IKPTCREAFA	AVSKIAWHVI	RNV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як зсідання крові, гемостаз, фібриноліз, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Mao S.S., Cooper C.M., Wood T., Shafer J.A., Gardell S.J. (1999). Characterization of plasmin-mediated activation of plasma procarboxypeptidase B. Modulation by glycosaminoglycans. J. Biol. Chem. 274: 35046—35052. PMID 10574983 DOI:10.1074/jbc.274.49.35046
Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD. Mol. Cell. Proteomics: —. PMID 22171320 DOI:10.1074/mcp.M111.013649
Eaton D.L., Malloy B.E., Tsai S.P., Henzel W., Drayna D. (1991). Isolation, molecular cloning, and partial characterization of a novel carboxypeptidase B from human plasma. J. Biol. Chem. 266: 21833—21838. PMID 1939207

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2300 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q96IY4 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.