Endothiapepsine

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L'endothiapepsine est une protéase aspartique qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une action semblable à celle de la pepsine A. Elle a notamment pour effet de coaguler le lait.

Cette enzyme a été isolée de l'ascomycète Endothia parasitica.

Notes et références

• (en) Don C. Williams, John R. Whitaker et Pamela V. Caldwell, « Hydrolysis of peptide bonds of the oxidized B-chain of insulin by Endothia parasitica protease », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 149, n^o 1,‎ mars 1972, p. 52-61 (PMID 4552802, DOI 10.1016/0003-9861(72)90298-6, lire en ligne)
• (en) Vibeke BARKHOLT, « Amino acid sequence of endothiapepsin – Complete primary structure of the aspartic protease from Endothia parasitica », European Journal of Biochemistry, vol. 167, n^o 2,‎ septembre 1987, p. 327-331 (PMID 3305016, DOI 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13340.x, lire en ligne)
• (en) Jon COOPER, Steve FOUNDLING, Andrew HEMMINGS, Tom BLUNDELL, D. Michael JONES, Allan HALLETT et Michael SZELKE, « The structure of a synthetic pepsin inhibitor complexed with endothiapepsin », European Journal of Biochemistry, vol. 169, n^o 1,‎ novembre 1987, p. 215-221 (PMID 3119339, DOI 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13600.x, lire en ligne)

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